Introduzione: In fin dei conti una proteina e’ solo una serie di aminoacidi disposti come perline in una collana. Ma questa collana deve disporsi nello spazio in un modo ben preciso perche’ la proteina possa funzionare e la cristallografia a raggi X e’ l’unico “microscopio” trovato per scoprire come le proteine sono ripiegate.
Cose da fare: Si tratta di 2 video . Cliccare sulle due immagini sopra per farli partire. Il primo e’ una breve presentazione in inglese della struttura delle proteine . Il secondo video sempre in inglese e’ del biologo Stephen Curry che spiega a un pubblico di non esperti come funziona la cristallografia a raggi X. Per aiutare a capire la presentazione trovate sotto una serie di immagini prese dal video , ognuna con un breve commento.
Cosa succede:
I raggi X furono scoperti da Roentgen e la prima radiografia fu quella della mano della signora Roentgen.
Se un fascio di raggi X e’ lanciato su un cristallo come questo, su uno schermo si ottiene una figura caratteristica.
Si tratta di una figura di diffrazione prodotta dalla struttura regolare del cristallo che agisce sui raggi X come una normale fenditura agisce sulla luce visibile.
Furono i Bragg a scoprire la legge che regolava la formazione di queste figure.
Questa e’ una delle prime immagini di diffrazione ottenuta con cristalli formati da molecole molto semplici.
Ecco un’altra configurazione in un disegno dello stesso Bragg che riusci’ ad associare a ogni punto un piano all’interno del cristallo.
Cosa succede se la molecola che forma il cristallo e’ complicata e contorta come quella di una proteina?
La singola molecola fa rimbalzare i raggi X in tutte le direzioni. I raggi sono piu’ o meno intensi a seconda del numero di elettroni incontrati.
Ma possiamo considerare solo i raggi diffusi in un’unica direzione …
… sommarli e ottenere il contributo in quella direzione.
Possiamo infine sommare il contributo di tutte le direzioni ottenendo una distribuzione caratteristica. Da questa, per mezzo di un procedimento matematico detto trasformata di Fourier, e’ possibile ricostruire la densita’ degli elettroni e quindi la struttura della molecola.
E’ impossibile studiare una singola molecola. Percio’ si cerca di formare dei cristalli per avere un segnale piu’ forte. La legge di Bragg e’ valida anche in questo caso.
Questo e’ un esempio di mappa di densita’ elettronica ricavata dalla figura di diffrazione di una molecola piu’ complessa.
E questa e’ la struttura della molecola.
Il metodo usato e’ complesso e laborioso. Solo nel 1954 si e’ riusciti a ricostruire la struttura della vitamina B12.
Le proteine non solo sono molto piu’ complesse ma sono anche piu’ difficili da cristallizare. Sopra si puo’ vedere una delle prime figure di diffrazione ottenute da una proteina nel 1938.
Ed ecco la prima proteina la cui struttura e’ stata decifrata grazie alla cristallografia a raggi X. Sotto si puo’ intravedere il modello originale fatto a mano e sostenuto da stecchi.
Subito dopo fu decifrata anche l’emoglobina. E il lavoro continua …
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Altri applet di scienze biologiche
I materiali hanno come indirizzo
https://www.youtube.com/watch?v=yZ2aY5lxEGE
© http://askabiologist.asu.edu/
https://www.youtube.com/watch?v=gBxZVF3s4cU
Autore: Stephen Curry
© Royal Institution
Titoli in inglese: Protein Folding , Seeing Things in a Different Light: How X-ray crystallography revealed the structure of everything